Evaluation et comparaison de l'activité carboxypeptidase de levures de brasserie, impliquée dans le mécanisme de libération de thiols polyfonctionnels à partir de précurseurs glutathionés

Details

Supervisors

Collin, Sonia ; Christiaens, Romain

Faculty

Faculté des bioingénieurs

Degree label

Master de spécialisation en génie brassicole

Abstract

L’objectif de cette étude est d’évaluer et de comparer l’activité carboxypeptidase des levures basses et des levures hautes, afin de mieux comprendre les voies de dégradation enzymatique des précurseurs glutathionés pour la libération des thiols polyfonctionnels libres. Premièrement, les résultats confirment que les levures hautes doivent passer par les précurseurs γ-glutamylcystéine et cystéinés pour dégrader les précurseurs glutathionés en thiols polyfonctionnels libres. La levure haute maltose (-) LA-01, appartenant à une variété particulière de S. cerevisiae (var. chevalieri), semble être une exception. Pour cette levure, l’existence d’une β-lyase capable d’agir directement sur le précurseur glutathioné a été envisagée. Concernant les levures basses, l’activité carboxypeptidase ne semble pas être l’enzyme limitante dans la dégradation des précurseurs glutathionés, mais bien l’enzyme qui dégrade le dipeptide γ-glutamylcystéine. De plus, l’activité de la β-lyase sur le précurseur cystéiné ne serait pas étroitement liée à celle sur γ-glutamylcystéine (voire même sur le précurseur glutathioné). Pour approfondir ces observations, une analyse UPLC-MS devra être utilisée afin de suivre les teneurs relatives des précurseurs dans les milieux de fermentation. Par ailleurs, une stratégie de co-fermentation utilisant les levures E-30 et BRAS-45, deux levures basses aux profils enzymatiques distincts, pourra être élaborée pour maximiser la libération des thiols polyfonctionnels.