La fonction de contrôle qualité de CnoX est-elle conservée chez les eucaryotes ?

Details

Supervisors

Collet, Jean-François

Faculty

Faculté de pharmacie et des sciences biomédicales

Degree label

Master [120] en sciences pharmaceutiques, à finalité approfondie

Abstract

Dans le vaste univers de la biologie cellulaire, les protéines chaperonnes telles que GroEL, jouent un rôle crucial en facilitant le repliement correct des protéines, un processus essentiel pour le maintien de l'homéostasie cellulaire. La découverte récente de l’interaction entre GroEL et CnoX qui a récemment capté l'attention de la communauté scientifique, le premier membre de la nouvelle famille des chaperedoxines, a apporté un éclairage nouveau sur les mécanismes de repliement des protéines et la régulation rédox. L'interaction révolutionnaire de CnoX avec GroEL/ES, découverte récentemment, met en lumière un mécanisme unique où CnoX agit en tant que holdase avec une fonction redox, transférant ses substrats directement à GroEL/ES. Ce travail de fin d’étude explore SlCnoX, un homologue eucaryote de CnoX, et son rôle potentiel dans le repliement des protéines et la réponse au stress oxydatif chez les eucaryotes. Les travaux récents ont révélé que CnoX, en plus de son rôle de chaperonne, forme des complexes disulfures mixtes avec les substrats de GroEL, offrant ainsi un contrôle redox des protéines pendant leur repliement. Cette interaction unique entre CnoX et GroEL, caractérisée par des études de cryo-microscopie électronique, suggère une fonction de CnoX en tant que module de contrôle redox pour les substrats de GroEL. En outre, les différences observées entre EcCnoX et CcCnoX soulignent l'adaptation de CnoX aux besoins spécifiques des différentes espèces bactériennes. Cette étude se concentre sur SlCnoX, une version eucaryote de CnoX, en examinant sa capacité à interagir avec la chaperonnes GroEL. Nos résultats indiquent une interaction conservée entre SlCnoX et GroEL, suggérant une fonction similaire de SlCnoX en tant que chaperonne et régulatrice redox, comme observée chez ses homologues procaryotes. Ces découvertes ouvrent la voie à des recherches futures pour explorer en profondeur les mécanismes sous-jacents de cette interaction et son rôle dans différentes espèces. En conclusion, cette recherche contribue à une meilleure compréhension des chaperonnes et de leur coopération dans le repliement des protéines et la réponse au stress oxydatif. Elle offre une perspective nouvelle sur le rôle des chaperedoxines dans la biologie cellulaire et souligne l'importance de poursuivre les investigations sur les interactions et fonctions de SlCnoX chez les eucaryotes.